Ureido histamine as activator of carbonic anhydrase (I) enzyme: A DFT investigation

Publish Year: 1397
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: English
View: 297

متن کامل این Paper منتشر نشده است و فقط به صورت چکیده یا چکیده مبسوط در پایگاه موجود می باشد.
توضیح: معمولا کلیه مقالاتی که کمتر از ۵ صفحه باشند در پایگاه سیویلیکا اصل Paper (فول تکست) محسوب نمی شوند و فقط کاربران عضو بدون کسر اعتبار می توانند فایل آنها را دریافت نمایند.

  • Certificate
  • من نویسنده این مقاله هستم

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این Paper:

شناسه ملی سند علمی:

IRCCE05_176

تاریخ نمایه سازی: 17 مرداد 1398

Abstract:

Activation mechanism of human carbonic anhydrase (hCA) isoform I, with ureido histamine has been investigated by using quantum mechanical calculations. The B3LYP/6-31G* method have been employed to calculate the details of electronic structure and electronic energy of active and inactive forms of carbonic anhydrase enzyme active center, isoform I (CA). ureido histamine activator of this enzyme and complex between this activator and active center of carbonic anhdrase have been investigated. The calculated results indicate that protonatable moiety of ureido histidine molecule participate in proton transfer from zinc-bound water molecule and lead to formation of the catalytically active species of CA enzyme, hydroxide coordinated to the zinc ion.

Authors

Mina Ghiasi

Department of Chemistry, Faculty of Physics & Chemistry, Alzahra University, ۱۹۸۳۵-۳۸۹, Vanak, Tehran, Iran.

Elham Ahangaran

Department of Chemistry, Faculty of Physics & Chemistry, Alzahra University, ۱۹۸۳۵-۳۸۹, Vanak, Tehran, Iran.