ناشر تخصصی کنفرانس های ایران

لطفا کمی صبر نمایید

Publisher of Iranian Journals and Conference Proceedings

Please waite ..
Publisher of Iranian Journals and Conference Proceedings
Login |Register |Help |عضویت کتابخانه ها
Paper
Title

بهبود تولید پروتئین‌های نوترکیب در باکتری اشرشیاکلی

Year: 1398
COI: JR_NCMBJ-10-38_001
Language: PersianView: 92
This Paper With 20 Page And PDF Format Ready To Download

Buy and Download

با استفاده از پرداخت اینترنتی بسیار سریع و ساده می توانید اصل این Paper را که دارای 20 صفحه است به صورت فایل PDF در اختیار داشته باشید.
آدرس ایمیل خود را در کادر زیر وارد نمایید:

Authors

شکوفه رضایی - گروه زیست فناوری میکروبی، پردیس علوم و فناوریهای نوین ، دانشگاه سمنان، سمنان، ایران.
احمدفرهاد طالبی - Department of Microbial Biotechnology, Faculty of new Sciences and Technologies, Semnan University, Semnan, Iran

Abstract:

امروزه با استفاده از مهندسی ژنتیک، پروتئین‌های نوترکیب می‌توانند در حجم انبوه، کیفیت مطلوب و هزینه پایین برای پاسخگویی به خواسته‌های صنایع مختلف تولید شوند. پروتئین‌های نوترکیب می‌توانند در روش‌های بیانی مختلفی نظیر سیستم‌های بیانی عاری از سلول یا بر پایه سلول­های پروکاریوتی یا یوکاروتی بیان شوند. با توجه به مزایای استفاده از سلول­های پروکاریوتی، یکی از سیستم­های متداول برای تولید پروتئین­های نوترکیب، استفاده از باکتری اشریشیاکلی (E.coli) است. هدف از مطالعه حاضر بررسی دقیق­تر بیان پروتئین نوترکیب در باکتری E. coli و ارائه راه­کارهای مناسب برای دستیابی به کشت با تراکم سلولی بالا و با قابلیت بیان بیشینه است. از این رو با مطالعه حدود 63 مقاله چاپ شده در زمینه مهندسی ژنتیک، سیستم­های بیانی گوناگون برای تولید پروتئین­های نوترکیب معرفی و سپس راهکارهای عمومی برای بیان بالاتر آنها بررسی شدند. رویکردهای متعددی برای افزایش بازدهی و حلالیت به­کار گرفته شده است؛ تغییر سرعت سنتز پروتئین­ها، استفاده از پروتئین­های اتصالی، موتاسیون در پروتئین هدف، بیان هم­زمان چاپرون­های ملکولی و بهینه سازی شرایط کشت از جمله روش­هایی است که در این مطالعه ارزیابی شده­اند. کلونینگ مجازی در بستر توسعه روش­های نرم­افزاری و پایگاه­های اطلاعاتی غنی­تر به کمک ابزار و آزمون­های آزمایشگاهی آمده و توانسته است به رفع محدودیت­های بیان نوترکیب پروتئین­ها در میزبان­هایی با سیستم بیانی متفاوت منجر شود.

Keywords:

Paper COI Code

This Paper COI Code is JR_NCMBJ-10-38_001. Also You can use the following address to link to this article. This link is permanent and is used as an article registration confirmation in the Civilica reference:

https://civilica.com/doc/1162323/

How to Cite to This Paper:

If you want to refer to this Paper in your research work, you can simply use the following phrase in the resources section:
رضایی، شکوفه و طالبی، احمدفرهاد،1398،بهبود تولید پروتئین‌های نوترکیب در باکتری اشرشیاکلی،https://civilica.com/doc/1162323

مراجع و منابع این Paper:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این Paper را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود Paper لینک شده اند :

  • 1. Kabirnataj S, Nematzadeh G, Zolala J, Talebi AF. High-efficient ...
  • 2. Yokoyama S. Protein expression systems for structural genomics and ...
  • 3. Goudarzi Z, Shojaosadati SA, Sajedi RH, Maghsoudi A. Optimization ...
  • 4. Sawers G, Jarsch M. Alternative regulation principles for the ...
  • 5. Marino M. Expression systems for heterologous protein production. BioPharm. ...
  • 6. Schmidt F. Recombinant expression systems in the pharmaceutical industry. ...
  • 7. Hammarström M, Hellgren N, van den Berg S, Berglund ...
  • 8. Fakruddin M, Mohammad Mazumdar R, Bin Mannan KS, Chowdhury ...
  • 9. Klumpp S. Growth-rate dependence reveals design principles of plasmid ...
  • 10. Reece RJ. Analysis of genes and genomes: Hoboken, NJ: ...
  • 11. Brown TA. Gene cloning and DNA analysis: an introduction: ...
  • 12. Rosano GL, Ceccarelli EA. Recombinant protein expression in Escherichia ...
  • 13. Jia B, Jeon CO. High-throughput recombinant protein expression in ...
  • 14. Vahedi F, Talebi A, Ghorbani E, Behroozikhah A, Shahriari ...
  • 15. Weiner MP, Anderson C, Jerpseth B, Wells S, Johnson-Browne ...
  • 16. Terpe K. Overview of bacterial expression systems for heterologous ...
  • 17. Young CL, Britton ZT, Robinson AS. Recombinant protein expression ...
  • 18. Vincentelli R, Cimino A, Geerlof A, Kubo A, Satou ...
  • 19. Khandelwal P. Lab-to Process-Scale Protein Purification: An IMAC Resin ...
  • 20. Terpe K. Overview of tag protein fusions: from molecular ...
  • 21. Hirose S, Noguchi T. ESPRESSO: a system for estimating ...
  • 22. Diaz AA, Tomba E, Lennarson R, Richard R, Bagajewicz ...
  • 23. Gatti‐Lafranconi P, Natalello A, Ami D, Doglia SM, Lotti ...
  • 24. Malakar P, Venkatesh K. Characterization of burden on growth ...
  • 25. Hannig G, Makrides SC. Strategies for optimizing heterologous protein. ...
  • 26. Rosen R, Biran D, Gur E, Becher D, Hecker ...
  • 27. Govers SK, Mortier J, Adam A, Aertsen A. Protein ...
  • 28. Tobias JW, Shrader TE, Rocap G, Varshavsky A. The ...
  • 29. Qile M, Ji Y, Houtman MJ, Veldhuis M, Romunde ...
  • 30. Khosrowabadi E, Takalloo Z, Sajedi RH, Khajeh K. Improving ...
  • 31. Schumann W, Ferreira LCS. Production of recombinant proteins in ...
  • 32. Tsai C-H, Ho Y-H, Sung T-C, Wu W-F, Chen ...
  • 33. Mokry DZ, Abrahão J, Ramos CH. Disaggregases, molecular chaperones ...
  • 34. Xu X, Liang K, Niu Y, Shen Y, Wan ...
  • 35. Wang Z, Zhang M, Lv X, Fan J, Zhang ...
  • 36. Santra M, Dill KA, de Graff AM. How Do ...
  • 37. Fassler R, Edinger N, Rimon O, Reichmann D. Defining ...
  • 38. Deville C, Carroni M, Franke KB, Topf M, Bukau ...
  • 39. Voulgaridou G-P, Mantso T, Chlichlia K, Panayiotidis MI, Pappa ...
  • 40. Zhu S, Gao B, Aumelas A, del Carmen Rodríguez ...
  • 41. Van Dijk E, Hoogeveen A, Abeln S. The hydrophobic ...
  • 42. Vera A, González‐Montalbán N, Arís A, Villaverde A. The ...
  • 43. San-Miguel T, Pérez-Bermúdez P, Gavidia I. Production of soluble ...
  • 44. Strocchi M, Ferrer M, Timmis KN, Golyshin PN. Low ...
  • 45. Ferrer M, Chernikova TN, Yakimov MM, Golyshin PN, Timmis ...
  • 46. Song J-A, Lee D-S, Park J-S, Han K-Y, Lee ...
  • 47. Nallamsetty S, Waugh DS. A generic protocol for the ...
  • 48. Raran-Kurussi S, Waugh DS. Expression and purification of recombinant ...
  • 49. Gellissen G. Production of recombinant proteins: Novel microbial and ...
  • 50. Raran‐Kurussi S, Waugh DS. Unrelated solubility‐enhancing fusion partners MBP ...
  • 51. Li K, Jiang T, Yu B, Wang L, Gao ...
  • 52. Raivio TL, Silhavy TJ. Periplasmic stress and ECF sigma ...
  • 53. Hatahet F, Boyd D, Beckwith J. Disulfide bond formation ...
  • 54. Berkmen M. Production of disulfide-bonded proteins in Escherichia coli. ...
  • 55. Makino T, Skretas G, Georgiou G. Strain engineering for ...
  • 56. Elkins KM. An in silico DNA cloning experiment for ...
  • 57. Mondal TK, Ganie SA, Niraj RRK, Rana MK. Cloning ...
  • 58. Padaria JC, Vishwakarma H, Biswas K, Jasrotia RS, Singh ...
  • 59. Han W, Ding P, Xu M, Wang L, Rui ...
  • 60. Negi B, Salvi P, Bhatt D, Majee M, Arora ...
  • 61. Milne CB, Kim PJ, Eddy JA, Price ND. Accomplishments ...
  • 62. Brassac J, Blattner FR. Species-level phylogeny and polyploid relationships ...
  • 63. Veenstra JA, Rombauts S, Grbić M. In silico cloning ...
  • 1. Kabirnataj S, Nematzadeh G, Zolala J, Talebi AF. High-efficient ...
  • 2. Yokoyama S. Protein expression systems for structural genomics and ...
  • 3. Goudarzi Z, Shojaosadati SA, Sajedi RH, Maghsoudi A. Optimization ...
  • 4. Sawers G, Jarsch M. Alternative regulation principles for the ...
  • 5. Marino M. Expression systems for heterologous protein production. BioPharm. ...
  • 6. Schmidt F. Recombinant expression systems in the pharmaceutical industry. ...
  • 7. Hammarström M, Hellgren N, van den Berg S, Berglund ...
  • 8. Fakruddin M, Mohammad Mazumdar R, Bin Mannan KS, Chowdhury ...
  • 9. Klumpp S. Growth-rate dependence reveals design principles of plasmid ...
  • 10. Reece RJ. Analysis of genes and genomes: Hoboken, NJ: ...
  • 11. Brown TA. Gene cloning and DNA analysis: an introduction: ...
  • 12. Rosano GL, Ceccarelli EA. Recombinant protein expression in Escherichia ...
  • 13. Jia B, Jeon CO. High-throughput recombinant protein expression in ...
  • 14. Vahedi F, Talebi A, Ghorbani E, Behroozikhah A, Shahriari ...
  • 15. Weiner MP, Anderson C, Jerpseth B, Wells S, Johnson-Browne ...
  • 16. Terpe K. Overview of bacterial expression systems for heterologous ...
  • 17. Young CL, Britton ZT, Robinson AS. Recombinant protein expression ...
  • 18. Vincentelli R, Cimino A, Geerlof A, Kubo A, Satou ...
  • 19. Khandelwal P. Lab-to Process-Scale Protein Purification: An IMAC Resin ...
  • 20. Terpe K. Overview of tag protein fusions: from molecular ...
  • 21. Hirose S, Noguchi T. ESPRESSO: a system for estimating ...
  • 22. Diaz AA, Tomba E, Lennarson R, Richard R, Bagajewicz ...
  • 23. Gatti‐Lafranconi P, Natalello A, Ami D, Doglia SM, Lotti ...
  • 24. Malakar P, Venkatesh K. Characterization of burden on growth ...
  • 25. Hannig G, Makrides SC. Strategies for optimizing heterologous protein. ...
  • 26. Rosen R, Biran D, Gur E, Becher D, Hecker ...
  • 27. Govers SK, Mortier J, Adam A, Aertsen A. Protein ...
  • 28. Tobias JW, Shrader TE, Rocap G, Varshavsky A. The ...
  • 29. Qile M, Ji Y, Houtman MJ, Veldhuis M, Romunde ...
  • 30. Khosrowabadi E, Takalloo Z, Sajedi RH, Khajeh K. Improving ...
  • 31. Schumann W, Ferreira LCS. Production of recombinant proteins in ...
  • 32. Tsai C-H, Ho Y-H, Sung T-C, Wu W-F, Chen ...
  • 33. Mokry DZ, Abrahão J, Ramos CH. Disaggregases, molecular chaperones ...
  • 34. Xu X, Liang K, Niu Y, Shen Y, Wan ...
  • 35. Wang Z, Zhang M, Lv X, Fan J, Zhang ...
  • 36. Santra M, Dill KA, de Graff AM. How Do ...
  • 37. Fassler R, Edinger N, Rimon O, Reichmann D. Defining ...
  • 38. Deville C, Carroni M, Franke KB, Topf M, Bukau ...
  • 39. Voulgaridou G-P, Mantso T, Chlichlia K, Panayiotidis MI, Pappa ...
  • 40. Zhu S, Gao B, Aumelas A, del Carmen Rodríguez ...
  • 41. Van Dijk E, Hoogeveen A, Abeln S. The hydrophobic ...
  • 42. Vera A, González‐Montalbán N, Arís A, Villaverde A. The ...
  • 43. San-Miguel T, Pérez-Bermúdez P, Gavidia I. Production of soluble ...
  • 44. Strocchi M, Ferrer M, Timmis KN, Golyshin PN. Low ...
  • 45. Ferrer M, Chernikova TN, Yakimov MM, Golyshin PN, Timmis ...
  • 46. Song J-A, Lee D-S, Park J-S, Han K-Y, Lee ...
  • 47. Nallamsetty S, Waugh DS. A generic protocol for the ...
  • 48. Raran-Kurussi S, Waugh DS. Expression and purification of recombinant ...
  • 49. Gellissen G. Production of recombinant proteins: Novel microbial and ...
  • 50. Raran‐Kurussi S, Waugh DS. Unrelated solubility‐enhancing fusion partners MBP ...
  • 51. Li K, Jiang T, Yu B, Wang L, Gao ...
  • 52. Raivio TL, Silhavy TJ. Periplasmic stress and ECF sigma ...
  • 53. Hatahet F, Boyd D, Beckwith J. Disulfide bond formation ...
  • 54. Berkmen M. Production of disulfide-bonded proteins in Escherichia coli. ...
  • 55. Makino T, Skretas G, Georgiou G. Strain engineering for ...
  • 56. Elkins KM. An in silico DNA cloning experiment for ...
  • 57. Mondal TK, Ganie SA, Niraj RRK, Rana MK. Cloning ...
  • 58. Padaria JC, Vishwakarma H, Biswas K, Jasrotia RS, Singh ...
  • 59. Han W, Ding P, Xu M, Wang L, Rui ...
  • 60. Negi B, Salvi P, Bhatt D, Majee M, Arora ...
  • 61. Milne CB, Kim PJ, Eddy JA, Price ND. Accomplishments ...
  • 62. Brassac J, Blattner FR. Species-level phylogeny and polyploid relationships ...
  • 63. Veenstra JA, Rombauts S, Grbić M. In silico cloning ...
  • Research Info Management

    Certificate | Report | من نویسنده این مقاله هستم

    اطلاعات استنادی این Paper را به نرم افزارهای مدیریت اطلاعات علمی و استنادی ارسال نمایید و در تحقیقات خود از آن استفاده نمایید.

    Scientometrics

    The specifications of the publisher center of this Paper are as follows:
    Type of center: دانشگاه دولتی
    Paper count: 8,895
    In the scientometrics section of CIVILICA, you can see the scientific ranking of the Iranian academic and research centers based on the statistics of indexed articles.

    Share this page

    More information about COI

    COI stands for "CIVILICA Object Identifier". COI is the unique code assigned to articles of Iranian conferences and journals when indexing on the CIVILICA citation database.

    The COI is the national code of documents indexed in CIVILICA and is a unique and permanent code. it can always be cited and tracked and assumed as registration confirmation ID.

    Support