Study on the effects of acetylation of lysine residue of insulin on their structural properties
Publish place: ninth iranian conference on on bioinformatics
Publish Year: 1398
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: English
View: 447
متن کامل این Paper منتشر نشده است و فقط به صورت چکیده یا چکیده مبسوط در پایگاه موجود می باشد.
توضیح: معمولا کلیه مقالاتی که کمتر از ۵ صفحه باشند در پایگاه سیویلیکا اصل Paper (فول تکست) محسوب نمی شوند و فقط کاربران عضو بدون کسر اعتبار می توانند فایل آنها را دریافت نمایند.
- Certificate
- من نویسنده این مقاله هستم
این Paper در بخشهای موضوعی زیر دسته بندی شده است:
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
IBIS09_003
تاریخ نمایه سازی: 19 اسفند 1399
Abstract:
Post-translational modification such as lysin acetylation play a key role in conformational properties and aggregation of peptides and proteins. Structural changes and aggregation of insulin under various chemical and physical stresses is still an important challenge for both pharmaceutical production and clinical formulation; thus the study of insulin as the best model is necessary to find the cure[1,2]
Authors
Reyhane Kamelnia
Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran
Bahram Goliaei
Institute of Biochemistry and Biophysics University of Tehran, Tehran, Iran
Azadeh Ebrahim-Habibi
Endocrinology and Metabolism Research Center, Tehran University of Medical Sciences, Tehran, Iran