حسین فراست زاده - گروه مهندسی شیمی دانشگاه خلیج فارس بوشهر
شهریار عصفوری

دراین مطالعه اثر میسل های معکوس کاتیونی برساختار پروتئین سرم آلومین انسانی HSA مورد تحقیق قرارگرفت طیف UV و فرایند کپسوله سازی و تراکم HSA را به ترتیب بصورت یک اوج درحوالی طول موج 279 نانومتر و پراکنش نور نشان داد از طیف سنجی سیرکولاردیکرویزم برای یافتن ساختارهای دوم پروتئین درمیسل های معکوس و فاز ابی نرمال استفاده گردید نتایج نشان داد که شکل بی نظم و متراکم صفات نامنظم و رندم کویل افزایش یافته درصورتیکه فرم مارپیچ آلفا کاهش یافته است علاوه براین طیف سنجی FTIR به هرماه فناوری افراز برای تعیین حالت های آب درمیسل معکوس بکارگرفته شد براساس آنالیز داده ها کمتر از 50% آب موجود برای انحلال پروتئین دردسترس می باشد بطور کلی نتایج نشان داد که محیط محدود و عدم وجود آبکافی دو عامل مهم تراکم پروتئین دراین سامانه ها محسوب می شوند .

میسل معکوس - جداسازی بیولوژیک - ساختار پروتئین - حالت آب - سرم آلبومین انسانی - سیرکولار دیکرویزم