سودابه فرهادی - دانش آموخته کارشناسی ارشد، گروه بیوتکنولوژی، پژوهشگاه علوم و تکنولوژی پیشرفته و علوم محیطی، دانشگاه تحصیلات تکمیلی صنعتی و فناوری پیشرفته، کرمان، ایران.
علی ریاحی مدوار - دانشیار، گروه زیست شناسی سلولی-مولکولی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه کوثر بجنورد، بجنورد، ایران.)
مجتبی مرتضوی - استادیار، گروه بیوتکنولوژی، پژوهشگاه علوم و تکنولوژی پیشرفته و علوم محیطی، دانشگاه تحصیلات تکمیلی صنعتی و فناوری پیشرفته، کرمان، ایران.
قاسم سرگزی - استادیار، مرکز تحقیقات بیماری های غیر واگیر دار، دانشگاه علوم پزشکی و خدمات بهداشتی و درمانی بم، بم، ایران

مقدمه: پراکسیداز لپیدیوم درابا (LDP) آنزیمی از کلاس III پراکسیداز های گیاهی می باشد که توالی اسیدآمینه ای آن با پراکسیداز ترب کوهی (HRP) بیش از ۹۰ درصد تشابه دارد.روش ها: در این پژوهش، به منظور اتصال محکم LDP به چارچوب آلی-فلزی روی (Zn-MOF)، بعد از بیان و تخلیص آنزیم، شرایط تثبیت با استفاده از لینکر گلوتارآلدئید بهینه سازی شد و سپس ویژگی های فیزیکوشیمیایی، سینتیکی و پایداری آن با آنزیم آزاد مقایسه شدند.نتایج و بحث: بهترین شرایط تثبیت با بازده ۶۷%، در غلظت های؛ Zn-MOF ۰۲/۰ گرم، آنزیم mg/ml ۷۵/۰ و گلوتارآلدئید ۲/۱ دسی مولار به مدت سه ساعت انکوبه شدن بدست آمد. نتایج نشان داد که فعالیت ویژه آنزیم تثبیت شده بیش از دو برابر آنزیم آزاد افزایش یافته است و Km آن به سوبسترای TMB نسبت به آنزیم آزاد، ۴۹ درصد کاهش یافته است. همچنین پایداری سینتیکی آنزیم تثبیت شده در برابر pH و دما نسبت به آنزیم آزاد کاهش یافت

بهینه سازی, پایداری, سینتیکی, فعالیت ویژه