Sara Noorizadeh - Department of Cell and Molecular Sciences, Faculty of Biological Sciences, Kharazmi University, Tehran, Iran
Adeleh Divsalar - Department of Cell and Molecular Sciences, Faculty of Biological Sciences, Kharazmi University, Tehran, Iran
Mahbubeh Eslami-Moghaddam - Chemistry and Engineer Chemistry Research Center, Tehran, Iran
Ali Akbar Saboury - Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran

آلبومین سرم انسانی (HSA) فراوان ­ترین پروتئین موجود در پلاسمای خون است که مسئول حدود ۸۰ درصد از فشار اسمزی خون است و پروتئین حامل بسیاری از ترکیبات از جمله داروها نیز قلمداد می­شود. در این مطالعه اثر جانبی کمپلکس تازه­سنتز­شده و ضدسرطانی پلاتین (فنیل ایزوپنتیل گلایسین نیترات پلاتین) بر ساختار پروتئین حامل خون، آلبومین سرم انسانی، بررسی شد. در این مطالعه تجربی، اثر جانبی کمپلکس، تعیین جایگاه اتصال کمپلکس، نحوه برهم­کنش و سازوکار آن بر HSAاز طریق روش­ های مختلف طیف ­سنجی (فلوئورسانس و دورنگ­نمایی حلقوی) در دو دمای ۲۵ و ۳۷ درجه سانتی­ گراد مطالعه شد. تحلیل طیف فلوئورسانس نشان داد که افزودن این کمپلکس به پروتئین موجب کاهش نشر فلوئورسانس ذاتی پروتئین از طریق سازوکار خاموشی و تغییر در ساختار سه ­بعدی تریپتوفان­ های موجود در پروتئین می­شود. تعداد جایگاه­ های اتصال، ثابت خاموشی اشترن-ولمر و ثابت اتصال کمپلکس بر پروتئین آلبومین محاسبه شد. همچنین تحلیل طیف دورنگ­نمایی حلقوی نشان می ­دهد که کمپلکس پلاتین ساختار دوم پروتئین را از طریق کاهش ساختار منظم مارپیچ آلفا و افزایش ساختارهای صفحات بتا تغییر می­دهد که بیان­گر کاهش پایداری ساختار دوم پروتئین می­باشد. نتایج فوق نشان می­دهند که این کمپلکس جدید سنتزی پلاتین می­تواند به پروتئین حامل خون (HSA) متصل شود و ساختار دوم و سوم آن را تغییر دهد. این موضوع به مثابه اثر جانبی داروی تازه­ سنتزشده مطرح است. امید است نتایج تحقیق حاضر راهگشای سنتز و طراحی ترکیباتی با عوارض جانبی کمتر در شیمی درمانی باشد.

HSA, platinum complex, fluorescence, side effects, thermodynamic parameters, آلبومین انسانی, کمپلکس پلاتین, فلوئورسانس, دو رنگ نمایی حلقوی