مریم گنجعلی - دانشجوی ارشد زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه سیستان و بلوچستان، زاهدان، ایران
آرزو قهقایی - گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه سیستان و بلوچستان، زاهدان، ایران.
میلاد لگزیان - گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه سیستان و بلوچستان، زاهدان، ایران.

بیماری آلزایمر، اختلال عملکردی مغز است که بتدریج توانایی های ذهنی بیمار تحلیل می رود، که بارزترین ویژگی آن اختلال در حافظه می باشد. عامل اصلی بیماری تشکیل پلاک های آمیلوئیدی Aβ1-40 و Aβ1-42 در محیط خارج سلولی نورون ها می باشد. پروتئین α-casein موجود در شیر، دارای نقش چاپرونی قابل توجهی در جلوگیری از تجمعات پروتئین ها می باشد. هدف از انجام این تحقیق، تاثیر محافظتی α-casein در جلوگیری از تشکیل و رسوب فیبریل های آمیلوئیدی Aβ1-40 در بیماری آلزایمر می باشد. مواد و روش ها:با استفاده از اسپکتروفلوئورومتر، تشکیل آمیلوئید Aβ1-40 در حضور و غیاب α-casein با تیوبوفلاوین T مورد بررسی قرار گرفت. آزمون ANS-binding برای تجزیه و تحلیل تغییرات هیدروفوبیک در معرض Aβ1-40 در حضور و غیاب α-casein با استفاده از اسپکتروفتومتر انجام شد.نتایج:در این مطالعه، تشکیل فیبرهای آمیلوئید نمونه های Aβ1-40 به تنهایی و با مقادیر مختلف α-casein پس از انکوباسیون به مدت 6 ساعت بررسی شد. شکل گیری پپتید آمیلوئید ارتباط مستقیمی با شدت فلورسانس دارد که با اضافه کردن α-casein شدت فلورسانس Aβ1-40 کاهش می یابد. با توجه به نتایج آزمون ANS، Aβ1-40 دارای ویژگی اتصال به ANS می باشد که نشان دهنده قرار گرفتن مناطق هیدروفوبی در معرض Aβ1-40 می باشد که در حضور α-casein، شدت فلورسانس Aβ1-40 کاهش می یابد.نتیجه : نتایج نشان داد کهα-casein می تواند از تجمعaβ1-40 در بیماری های نورولوژیک مانند آلزایمر جلوگیری کند بنابراین،α-caseinمی تواند یک عامل درمان، برای بیماری های آمیلوئید باشد

aβ1-40- α-casein-تجمع پروتئین، آلزایمر.