بررسی اثر مهاری ریزمولکول دیاتیلتیاتریکربوسیانینیدید بر تجمعات پروتئین نوترکیب تاو (TAU) به عنوان کاندیدای داروی ضد آلزایمر

Publish Year: 1394
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: Persian
View: 415

This Paper With 10 Page And PDF Format Ready To Download

  • Certificate
  • من نویسنده این مقاله هستم

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این Paper:

شناسه ملی سند علمی:

JR_SKUMS-17-1_011

تاریخ نمایه سازی: 19 خرداد 1400

Abstract:

زمینه و هدف: آلزایمر یکی از بیماریهای تحلیل سیستم عصبی است که عوامل مختلفی در بروز آن نقش دارند. تشکیل تجمعات پروتئین تاو (TAU) یکی از شایعترین مشاهدات این بیماری در مغز افراد مبتلا است. رویکردهای مختلفی برای هدفگیری تجمعات پروتئینی تاو در نورونهای بیماران آلزایمری پیشنهاد شده است که از میان آنها چاپرونها اخیرا مورد توجه پژوهشگران قرار گرفتهاند. هدف این مطالعه، بررسی اثر یک چاپرون ریزمولکول به نام دیاتیلتیاتریکربوسیانینیدید بر تجمعات پروتئین تاو میباشد. روش بررسی: در این مطالعه بنیادی آزمایشگاهی، پروتئین تاو در باکتریها بیان شد، سپس به روش کروماتوگرافی تعویض یونی و کروماتوگرافی تمایلی تخلیص شد و خلوص آن باSDS-PAGE مورد ارزیابی قرار گرفت. هپارین به عنوان القاگر تجمع اضافه شد و القای تجمع آن، با روش دورنگنماییدورانی (CD) بررسی شد. سپس به تجمعات حاصل، چاپرون دیاتیلتیاتریکربوسیانینیدید اضافه شد و تاثیر آن بر این تجمعات با استفاده از SDS-PAGE و نیز روش سنجش فلئورسانس تیوفلاوین T ارزیابی گردید. یافتهها: الکتروفورز SDS-PAGE، بیان پروتئین تاو و خلوص آن را تایید نمود. روش CD، القای تشکیل تجمعات توسط هپارین را نشان داد. همچنین به دنبال تیمار تجمعات حاصل با دیاتیلتیاتریکربوسیانینیدید، نتایج SDS-PAGE نشان دادند که تجمعات القاشده، به میزان چشمگیری در مقایسه با نمونه کنترل کاهش مییابند. سنجش فلئورسانس تیوفلاوین T نیز برای تایید نتایج حاصل از SDS-PAGE استفاده شد. نتیجه گیری: نتایج حاصل از این مطالعه نشان می دهند که چاپرون دیاتیلتیاتریکربوسیانینیدید قادر است تجمعات پروتئینی تاو را که در حضور القاگر هپارین تولید شدهاند، مهار نماید. این یافته، میتواند ریزمولکول چاپرون دیاتیلتیاتریکربوسیانینیدید را به عنوان یک داروی بالقوه در هدفگیری تجمعات تاو در بیماران آلزایمری مطرح کند.

Authors

زهرا خسروی

Department of Biosciences and Biotechnology, Malek-Ashtar University of Technology, Tehran, Iran;

محمد علی نصیری خلیلی

Department of Biosciences and Biotechnology, Malek-Ashtar University of Technology, Tehran, Iran;

رضا حسن ساجدی

Department of Biochemistry, Faculty of Biological Sciences, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran;

مهدی زین الدین

Department of Biosciences and Biotechnology, Malek-Ashtar University of Technology, Tehran, Iran;

غلامرضا اولاد

Applied Biotechnology Research Center, Baqiatallah University of Medical Sciences, Tehran, Iran

مراجع و منابع این Paper:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این Paper را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود Paper لینک شده اند :
  • Chiti F, Dobson CM. Protein misfolding, functional amyloid, and human ...
  • Irvine GB, El-Agnaf OM, Shankar GM, Walsh DM. Protein aggregation ...
  • Hosseiny R, Bastani F, Sayahi S, Momen-Abadi H, Alijanpoor-Aghamaleki M. ...
  • Fandrich M, Schmidt M, Grigorieff N. Recent progress in understanding ...
  • Dickey CA, Kamal A, Lundgren K, Klosak N, Bailey RM, ...
  • Kuret J, Congdon EE, Li G, Yin H, Yu X, ...
  • Chirita C, Necula M, Kuret J. Ligand-dependent inhibition and reversal ...
  • Pickhardt M, Gazova Z, von Bergen M, Khlistunova I, Wang ...
  • Taniguchi S, Suzuki N, Masuda M, Hisanaga S, Iwatsubo T, ...
  • Kovalska VB, Losytskyy MY, Tolmachev OI, Slominskii YL, Segers-Nolten GM, ...
  • Mecozzi VJ, Berman DE, Simoes S, Vetanovetz C, Awal MR, ...
  • Turnell WG, Finch JT. Binding of the dye congo red ...
  • Reddy PH. Abnormal tau, mitochondrial dysfunction, impaired axonal transport of ...
  • Motamedi-Shad N, Monsellier E, Chiti F. Amyloid formation by the ...
  • Bulic B, Pickhardt M, Schmidt B, Mandelkow EM, Waldmann H, ...
  • Kelly JW. Towards an understanding of amyloidogenesis. Nat Struct Biol. ...
  • LeVine H. The challenge of inhibiting Abeta polymerization. Curr Med ...
  • Meyer-Luehmann M, Spires-Jones TL, Prada C, Garcia-Alloza M, de Calignon ...
  • Salminen A, Ojala J, Kaarniranta K, Hiltunen M, Soininen H. ...
  • Winklhofer KF, Tatzelt J, Haass C. The two faces of ...
  • Bulic B, Pickhardt M, Mandelkow EM, Mandelkow E. Tau protein ...
  • Crowe A, Ballatore C, Hyde E, Trojanowski JQ, Lee VM. ...
  • Papp E, Csermely P. Chemical chaperones: mechanisms of action and ...
  • Necula M, Kayed R, Milton S, Glabe CG. Small molecule ...
  • Heiser V, Engemann S, Brocker W, Dunkel I, Boeddrich A, ...
  • Hall GF, Lee S, Yao J. Neurofibrillary degeneration can be ...
  • Akoury E, Pickhardt M, Gajda M, Biernat J, Mandelkow E, ...
  • Fatouros C, Pir GJ, Biernat J, Koushika SP, Mandelkow E, ...
  • Sima PD, Kanofsky JR. Cyanine dyes as protectors of K۵۶۲ ...
  • Caesar J, Shaldon S, Chiandussi L, Guevara L, Sherlock S. ...
  • Brancato R, Trabucchi G. Fluorescein and indocyanine green angiography in ...
  • Chirita C, Necula M, Kuret J. Ligand-dependent inhibition and reversal ...
  • Park JH, von Maltzahn G, Ong LL, Centrone A, Hatton ...
  • ندار ...
  • نمایش کامل مراجع