طراحی و بررسی داکینگ مولکولی کایمر نوترکیب HBHA-Omp۲۸ با هدف توسعه یک واکسن کارآمد علیه باکتری سالمونلا تیفیموریوم
Publish place: Journal of Veterinary Research، Vol: 78، Issue: 3
Publish Year: 1402
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: Persian
View: 187
This Paper With 11 Page And PDF Format Ready To Download
- Certificate
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
JR_JVR-78-3_007
تاریخ نمایه سازی: 3 مهر 1402
Abstract:
زمینه مطالعه: سالمونلوزیک بیماری مهم و خطرناک می باشد که سلامت انسان و حیوان را مورد تهدید قرار میدهد. این بیماری سالیانه سبب زیانهای اقتصادی بی شماری می شود، از جمله مهم ترین راههای مقرون به صرفه برای مهار انواع پاتوژنها واکسیناسیون ایمن با انواع واکسن های زیر واحدی می باشد. آنتیژن Omp۲۸ به عنوان یک پروتئین خارج غشایی مهم در باکتری سالمونلا تیفیموریوم توانایی اثبات شده ای در تحریک سیستم همورال و سلولار میزبان را دارد. از طرفی جهت بهبود واکنش ایمنی نسبت به آنتی ژن ها، در طراحی واکسن ها معمولا از ادجوانتها استفاده می شود.هدف: مطالعه حاضر به منظور طراحی کایمر نوترکیب HBHA-Omp۲۸ به عنوان یک واکسن علیه پاتوژن سالمونلا اجرا شد.روشکار: برای این منظور، توالیهای نوکلئوتیدی و آمینو اسیدی آنتیژن Omp۲۸ و مولکول HBHA از پایگاه دادههای NCBI استخراج شد. سپس کایمر نوترکیب HBHA-Omp۲۸ با استفاده از لینکر پپتیدی غیر منعطف به صورت درون رایانهای طراحی شد. پیش بینی اپی توپهای سلولهای T و B به ترتیب توسط سرورهای IEDB و ABCpred انجام شد و خواص آنتیژنسیتی، آلرژنسیتی و فیزیکوشیمایی سازه طراحی شده نیز به ترتیب توسط سرورهای VaxiJen، AllerTOP و ProtParam بررسی شد. در ادامه برای ارزیابی ساختار دوم و ساختار سوم سازه، به ترتیب سرورهای SOPMA وI-TASSER به کار گرفته شدند. داکینگ مولکولی بین کایمر نوترکیب و گیرنده TLR۴/MD۲ با استفاده از سرور ClusPro بررسی شد. در نهایت پس از بهینهسازی کدونهای توالی نوکلئوتیدی کایمر نوترکیب در سامانه پروکاریوتی E. Coli سویه K-۱۲، امکان کلون کایمر نوترکیب درون وکتور pET۲۱-a (+) مورد بررسی قرار گرفت.نتایج: بر اساس نتایج به دست آمده در مطالعه حاضر، کایمر نوترکیب HBHA-Omp۲۸ یک پروتئین غیرآلرژن و آنتیژنتیک با وزن مولکولی ۱۹/۳۴ کیلو دالتون بود. این سازه با توزیع ۹۱ درصد اسیدهای آمینه در ناحیه هسته (بر اساس آنالیزهای راماچاندران) مدل شد. همچنین بر اساس داکینگ مولکولی مشخص شد که پروتئین HBHA توانسته با تشکیل ۹ پیوند هیدروژنی به گیرنده TLR۴/MD۲ متصل شود. همچنین نتایج کلونینگ اثبات کرد که کایمر نوترکیب با موفقیت درون وکتور بیانی pET۲۱-a(+) کلون شد.نتیجهگیری نهایی: به طور کلی میتوان نتیجه گرفت که سازه طراحی شده HBHA-Omp۲۸ در مطالعه حاضر می تواند کاندید قابل اعتمادی در ساخت واکسن های نوترکیب علیه باکتری سالمونلا باشد.
Keywords:
Authors
سیده زهرا ابوالوفایی
دانش آموخته دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، خرمآباد، ایران
نعمت شمس
گروه پاتوبیولوژی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، خرمآباد، ایران
علی فروهرمهر
گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه لرستان، خرمآباد، ایران
امین جایدری
گروه پاتوبیولوژی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، خرمآباد، ایران
نرگس نظیفی
گروه علوم پایه، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، خرم آباد، ایران
مراجع و منابع این Paper:
لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این Paper را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود Paper لینک شده اند :