جایگزینی سیستئین 11 با سرین در یکی از ایزوفرم های تیوردوکسین برنج (OsTrx23) با روش جهش زایی هدایت شده و اثر آن بر میزان دایمر شدن و فعالیت احیایی
Publish place: Journal of agricultural biotechnology، Vol: 7، Issue: 2
Publish Year: 1394
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: Persian
View: 414
This Paper With 12 Page And PDF Format Ready To Download
- Certificate
- من نویسنده این مقاله هستم
این Paper در بخشهای موضوعی زیر دسته بندی شده است:
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
JR_JOAGK-7-2_004
تاریخ نمایه سازی: 20 خرداد 1398
Abstract:
تیوردوکسین (Trx) ها، پروتئین هایی کوچک هستند که با داشتن یک گروه تیول- دی سولفید در جایگاه فعالشان نقش مهمی در تنظیم اکسایش- احیای سلولی دارند. برخلاف جانوران و پروکاریوت ها، در گیاهان ایزوفرم های مختلفی Trx وجود دارد که بر اساس مجل آنها در سلول در هشت زیرگروه f، m، x، y، z، o، s و h قرار می گیرند. ایزوفرم های مختلفی از Trx h در سیتوپلاسم سلول های گیاهی وجود دارند. از جمله در برنج نه ایزوفرم Trx h وجود دارد که از این میان ایزوفرم های OsTrx20، OsTrx1، OsTrx23 و OsTrx18 علاوه بر دو اسید آمینه یCys در جایگاه فعال، دارای یک یا دو Cys اضافی در انتهای آمین توالی خود نیز می باشند. در پژوهش حاضر به منظور بررسی نقش Cys انتهای در توالی پروتئین OsTrx23، با روش جهش زایی هدایت شده Cys11باSer جایگزین شد. پروتئین جهش یافته (C11SOsTrx23) و طبیعی (WtOsTrx23) در باکتری اشریشیاکلی سویه روزتا به صورت دگرساخت بیان و خالص سازی شدند و فعالیت احیایی آنزیم های طبیعی و جهش یافته در واکنش با انسولین بررسی شد. همچنین دایمر و مونومر بودن این پروتئین ها از طریق ران کردن آنها در دو شرایط احیاء و عدم احیاء بر روی ژل SDS-PAGE مورد بررسی قرار گرفت. بر اساس نتایج به دست آمده سیستئین انتهایی درOsTrx23، با ایجاد پیوند دی سولفیدی نقش کلیدی در دایمر شدن پروتئین دارد اما تاثیری بر فعالیت احیایی ندارد.
Keywords:
Authors
مراجع و منابع این Paper:
لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این Paper را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود Paper لینک شده اند :