تاثیر دما بر روی تشکیل کمپلکس آلفا-لاکتالبومین-اولئوروپئین با به کارگیری روش های طیف سنجی و داکینگ مولکولی

Publish Year: 1398
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: Persian
View: 72

This Paper With 14 Page And PDF Format Ready To Download

  • Certificate
  • من نویسنده این مقاله هستم

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این Paper:

شناسه ملی سند علمی:

JR_FSCT-16-93_008

تاریخ نمایه سازی: 5 آذر 1402

Abstract:

استفاده از حامل ها روش مناسبی برای بهبود انتقال و افزایش زیست دسترس پذیری ترکیبات زیست فعال می باشد. آلفا-لاکتالبومین دومین پروتئین فراوان در آب پنیر است که به لحاظ تغذیه ای غنی از اسیدهای آمینه ضروری تریپتوفان، لیزین و سیستئین بوده و می­تواند به عنوان حامل مولکول­های غذا و دارو مورد استفاده قرار گیرد. اولئوروپئین ترکیبی زیست فعال با خواص دارویی و ضد اکسایشی می­باشد که به میزان قابل­توجهی در برگ زیتون و به مقدار کمتر در روغن زیتون وجود دارد. هدف از این مطالعه بررسی برهم کنش هم­زمان ترکیب اولئوروپئین با پروتئین آلفا-لاکتالبومین در دماهای مختلف (۲۵، ۵۰ و ۷۲ درجه سانتی­گراد) و pH ۷ با استفاده از روش های طیف­سنجی فلوئورسانس، فرابنفش و دورنگ نمایی دورانی به همراه شبیه­سازی داکینگ مولکولی بود. مطالعات ناشی از طیف­سنجی فرابنفش و فلوئورسنت افزایش جایگاه و ثابت اتصال را در اثر افزایش دما به سبب تغییر کنفورماسیون و بازآرایی ساختار پروتئین نشان داد. به­علاوه، طیف سنجی دورنگ نمایی دورانی افزایش در ساختار صفحه­ای بتا و کاهش در ساختار مارپیچ آلفا را در اثر افزایش دما تا ۷۲ درجه سانتی­گراد نشان داد. در نهایت، شبیه سازی داکینگ مولکولی نشان داد که بهترین انرژی پیوندی پیش­بینی شده جهت تشکیل کمپلکس kcal/mol ۳/۶- بود و ناحیه اتصال نیز بین شیار مارپیچ آلفا و صفحه بتا قرار داشت. نتایج حاصل سبب درک بهتر و عمیق برهمکنش و اتصال پروتئین آلفا-لاکتالبومین و مولکول اولئوروپئین می شود که در نهایت در تولید محصولات غذایی فراسودمند مورد استفاده قرار می گیرد. واژه­های کلیدی: آلفا-لاکتالبومین؛ اولئوروپئین، طیف­سنجی، داکینگ مولکولی، محصولات فراسودمند

Authors

Iman Katouzian

Phd Student of food chemistry., Department of Food design materials engineering, Gorgan University of Agricultural Sciences & Natural Resources, Gorgan, Iran.

Seid Mahdi Jafari

Professor at Department of ., Department of Food design materials engineering, Gorgan University of Agricultural Sciences & Natural ResourcesGorgan, I.R. Iran.

Yahya Maghsoudlou

Professor at Department of Food Science & Technology, Gorgan University of Agricultural Sciences & Natural ResourcesGorgan, I.R. Iran.

Leila Karami

Department of Cell and Molecular Biology, Faculty of Biological Sciences, Kharazmi University, Tehran, Iran.

Mohammad Hassan Eikani

Professor of the Department of Chemical Technologies, Iranian Research Organization for Science and Technology (IROST), Tehran, Iran.

مراجع و منابع این Paper:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این Paper را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود Paper لینک شده اند :
  • R. Japón-Luján, M.L. de Castro, Superheated liquid extraction of oleuropein ...
  • I. Katouzian, S.M. Jafari, Protein nanotubes as state-of-the-art nanocarriers: Synthesis ...
  • I. Katouzian, S.M. Jafari, Nano-encapsulation as a promising approach for ...
  • L.G. Mendoza-Sánchez, M. Jiménez-Fernández, G. Melgar-Lalanne, G.F. Gutiérrez-López, A.s. Hernández-Arana, ...
  • D.K. Layman, B. Lönnerdal, J.D. Fernstrom, Applications for α-lactalbumin in ...
  • Y. Delgado, M. Morales-Cruz, C.M. Figueroa, J. Hernández-Román, G. Hernández, ...
  • A. Al-Hanish, D. Stanic-Vucinic, J. Mihailovic, I. Prodic, S. Minic, ...
  • F. Mohammadi, M. Moeeni, Analysis of binding interaction of genistein ...
  • H. Bi, L. Tang, X. Gao, J. Jia, H. Lv, ...
  • H. Cheng, Z. Fang, A.M. Bakry, Y. Chen, L. Liang, ...
  • B. Delavari, A.A. Saboury, M.S. Atri, A. Ghasemi, B. Bigdeli, ...
  • J.R. Lakowicz, Principles of fluorescence spectroscopy, Springer Science & Business ...
  • M. Dasgupta, N. Kishore, Characterization and analysis of binding of ...
  • A. Shah, E. Nosheen, S. Munir, A. Badshah, R. Qureshi, ...
  • M. Mohamadi, D. Afzali, S. Esmaeili-Mahani, A. Mostafavi, M. Torkzadeh-Mahani, ...
  • J.A. Pradeepkiran, K.K. Kumar, Y.N. Kumar, M. Bhaskar, Modeling, molecular ...
  • S.M. Jafari, K. Mahdavee Khazaei, E. Assadpour, Production of a ...
  • P.D. Adams, Y. Chen, K. Ma, M.G. Zagorski, F.D. Sönnichsen, ...
  • M. Jahanshahtalab, M. Kamshad, S. Rezaei, S. Beigoli, A.S. Rad, ...
  • S.M. Kelly, N.C. Price, The use of circular dichroism in ...
  • G. Asghari, M.S. Atri, A.A. Saboury, M. Mohadjerani, Study of ...
  • M.S. Atri, A.A. Saboury, A.A. Moosavi-Movahedi, K. Kavousi, S. Ariaeenejad, ...
  • H. Hiramatsu, K. Takeuchi, H. Takeuchi, Involvement of histidine residues ...
  • A. Okada, T. Miura, H. Takeuchi, Protonation of histidine and ...
  • Y. Zhang, Q. Zhong, Binding between bixin and whey protein ...
  • C. Barbana, M. Perez, C. Pocovi, L. Sanchez, Z. Wehbi, ...
  • B. Delavari, F. Mamashli, B. Bigdeli, A. Poursoleiman, L. Karami, ...
  • L. Dumitraşcu, F.M. Ursache, N. Stănciuc, I. Aprodu, Studies on ...
  • S. David, Y. Zagury, Y.D. Livney, Soy β-conglycinin− curcumin nanocomplexes ...
  • R.S. Lam, M.T. Nickerson, The effect of pH and temperature ...
  • M. Miriani, M. Corredig, S. Iametti, F. Bonomi, Denaturation of ...
  • S. Ellepola, C.-Y. Ma, Thermal properties of globulin from rice ...
  • Y.V. Griko, Denaturation versus unfolding: energetic aspects of residual structure ...
  • E.A. Permyakov, L.J. Berliner, α‐Lactalbumin: structure and function, FEBS letters, ...
  • T. Kamijima, A. Ohmura, T. Sato, K. Akimoto, M. Itabashi, ...
  • F. Mohammadi, M. Moeeni, Study on the interactions of trans-resveratrol ...
  • R. Japón-Luján, M.L. de Castro, Superheated liquid extraction of oleuropein ...
  • I. Katouzian, S.M. Jafari, Protein nanotubes as state-of-the-art nanocarriers: Synthesis ...
  • I. Katouzian, S.M. Jafari, Nano-encapsulation as a promising approach for ...
  • L.G. Mendoza-Sánchez, M. Jiménez-Fernández, G. Melgar-Lalanne, G.F. Gutiérrez-López, A.s. Hernández-Arana, ...
  • D.K. Layman, B. Lönnerdal, J.D. Fernstrom, Applications for α-lactalbumin in ...
  • Y. Delgado, M. Morales-Cruz, C.M. Figueroa, J. Hernández-Román, G. Hernández, ...
  • A. Al-Hanish, D. Stanic-Vucinic, J. Mihailovic, I. Prodic, S. Minic, ...
  • F. Mohammadi, M. Moeeni, Analysis of binding interaction of genistein ...
  • H. Bi, L. Tang, X. Gao, J. Jia, H. Lv, ...
  • H. Cheng, Z. Fang, A.M. Bakry, Y. Chen, L. Liang, ...
  • B. Delavari, A.A. Saboury, M.S. Atri, A. Ghasemi, B. Bigdeli, ...
  • J.R. Lakowicz, Principles of fluorescence spectroscopy, Springer Science & Business ...
  • M. Dasgupta, N. Kishore, Characterization and analysis of binding of ...
  • A. Shah, E. Nosheen, S. Munir, A. Badshah, R. Qureshi, ...
  • M. Mohamadi, D. Afzali, S. Esmaeili-Mahani, A. Mostafavi, M. Torkzadeh-Mahani, ...
  • J.A. Pradeepkiran, K.K. Kumar, Y.N. Kumar, M. Bhaskar, Modeling, molecular ...
  • S.M. Jafari, K. Mahdavee Khazaei, E. Assadpour, Production of a ...
  • P.D. Adams, Y. Chen, K. Ma, M.G. Zagorski, F.D. Sönnichsen, ...
  • M. Jahanshahtalab, M. Kamshad, S. Rezaei, S. Beigoli, A.S. Rad, ...
  • S.M. Kelly, N.C. Price, The use of circular dichroism in ...
  • G. Asghari, M.S. Atri, A.A. Saboury, M. Mohadjerani, Study of ...
  • M.S. Atri, A.A. Saboury, A.A. Moosavi-Movahedi, K. Kavousi, S. Ariaeenejad, ...
  • H. Hiramatsu, K. Takeuchi, H. Takeuchi, Involvement of histidine residues ...
  • A. Okada, T. Miura, H. Takeuchi, Protonation of histidine and ...
  • Y. Zhang, Q. Zhong, Binding between bixin and whey protein ...
  • C. Barbana, M. Perez, C. Pocovi, L. Sanchez, Z. Wehbi, ...
  • B. Delavari, F. Mamashli, B. Bigdeli, A. Poursoleiman, L. Karami, ...
  • L. Dumitraşcu, F.M. Ursache, N. Stănciuc, I. Aprodu, Studies on ...
  • S. David, Y. Zagury, Y.D. Livney, Soy β-conglycinin− curcumin nanocomplexes ...
  • R.S. Lam, M.T. Nickerson, The effect of pH and temperature ...
  • M. Miriani, M. Corredig, S. Iametti, F. Bonomi, Denaturation of ...
  • S. Ellepola, C.-Y. Ma, Thermal properties of globulin from rice ...
  • Y.V. Griko, Denaturation versus unfolding: energetic aspects of residual structure ...
  • E.A. Permyakov, L.J. Berliner, α‐Lactalbumin: structure and function, FEBS letters, ...
  • T. Kamijima, A. Ohmura, T. Sato, K. Akimoto, M. Itabashi, ...
  • F. Mohammadi, M. Moeeni, Study on the interactions of trans-resveratrol ...
  • نمایش کامل مراجع