تاثیر حضور امواج موبایل (940 مگاهرتز) در برهمکنش فلوکسی مسترون با پروتئین آلبومین سرم انسانی با استفاده از روش طیف سنجی فلورسانس و روشا انتقال انرژی رزونانسی فورستر (FRET)
Publish place: Third National Conference on Life Sciences
Publish Year: 1397
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: Persian
View: 475
متن کامل این Paper منتشر نشده است و فقط به صورت چکیده یا چکیده مبسوط در پایگاه موجود می باشد.
توضیح: معمولا کلیه مقالاتی که کمتر از ۵ صفحه باشند در پایگاه سیویلیکا اصل Paper (فول تکست) محسوب نمی شوند و فقط کاربران عضو بدون کسر اعتبار می توانند فایل آنها را دریافت نمایند.
- Certificate
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
IAUFALABIO03_049
تاریخ نمایه سازی: 8 تیر 1398
Abstract:
طیف نشری پروتئین را در محدوده 300 تا 600 نانومتر با طول موج برانگیختگی 280 نانومتر در pH=7/4 در حضور و غیاب میدان ثبت می کنیم. در حضور و غیاب امواج موبایل با افزایش غلظت فلوکسی مسترون، کاهش نشر فلورسانس پروتئین آلبومین سرم انسانی را مشاهده می کنیم که موید تشکیل کمپلکس است، در حضور و عدم حضور امواج موبایل پیوند دارو به پروتئین سبب تغییر ساختار پروتئین می شود. همچنین با افزایش میزان دارو، انتقال به ناحیه قرمز را مشاهده می کنیم به این معنا که قطبیت یا پلاریته اطراف اسیدآمینه تریپتوفان افزایش یافته و آبگریزی محیط نیز کاهش یافته است و میزان این انتقال در حضور میدان به دلیل افزایش تغییر ساختار بیشتر بوده است. نتایج طیف سنجی فلورسانس نشان می دهد که حضور میدان، تمایل پروتئین آلبومین سرم انسانی به دارو و سطح قابل دسترس آن را تغییر می دهد. از طرفی طیف نشری پروتئین با طیف جذبی دارو همپوشانی دارد. همچنین در منحنی های خاموشی دیده می شود که با کاهش نشر پروتئین، نشر دارو افزایش می یابد. این نکات همگی نشان می دهند که نوعی انتقال انرژی از پروتئین ها (دهنده انرژی) به دارو (گیرنده انرژی) رخ داده است. بنابراین در این مطالعه بر اساس تئوری انتقال انرژی رزونانسی فوستر فاصله دارو تا هرکدام از پروتئین ها تعیین گردید. منظور از فاصله در اینجا فاصله جایگاه دارو تا دنباله های فلوروفوری پروتئین می باشد. مقادیر r به دست آمده از تئوری انتقال انرژی رزونانسی فوستر بیانگر این است که در حضور میدان r کاهش یافته و میدان سبب کم شدن فاصله لیگاند با پروتئین گردیده است. در نتیجه امواج باعث تغییرات ساختاری پروتئین و عملکرد آن می شود.
Keywords:
Authors
اکرم اسدی اسدآباد
گروه بیوشیمی و بیوفیزیک، واحد مشهد، دانشگاه آزاد اسلامی، مشهد، ایران
جمشید خان چمنی
گروه بیوشیمی و بیوفیزیک، واحد مشهد، دانشگاه آزاد اسلامی، مشهد، ایران